inhibidores de enzimas

Las sustancias que pueden reducir la actividad catalítica de la enzima sin causar la desnaturalización de la proteína enzimática se denominan colectivamente inhibidores de la enzima [5]. La mayoría de los inhibidores se unen a los grupos necesarios dentro y fuera del centro de actividad de la enzima, inhibiendo así la actividad catalítica de la enzima. La actividad enzimática se recuperó después de eliminar el inhibidor. La inhibición de la enzima se puede dividir en inhibición irreversible e inhibición reversible según el grado de combinación estrecha de inhibidor y enzima.

1. Los inhibidores irreversibles se unen principalmente de forma covalente a las enzimas

Los inhibidores de la inhibición irreversible normalmente se combinan con los grupos necesarios en el centro activo de la enzima mediante enlaces covalentes para inactivar la enzima. Este inhibidor no se puede eliminar mediante diálisis, ultrafiltración y otros métodos.

2. Unión no covalente de inhibidores reversibles a enzimas y/o complejos de enzimas sustrato

Los inhibidores de inhibición reversibles pueden unirse de forma reversible a la enzima y/o al complejo de sustrato de la enzima a través de enlaces no covalentes para reducir o eliminar la actividad de la enzima. El inhibidor se puede eliminar por diálisis o ultrafiltración. Aquí hay tres efectos inhibitorios reversibles comunes.

1) Inhibición competitiva

La estructura del inhibidor es similar a la del sustrato, que puede competir con el sustrato por el centro activo de la enzima, evitando así que la enzima se combine con el sustrato para formar productos intermedios.

2) Inhibición no competitiva

Algunos inhibidores se combinan con grupos esenciales fuera del centro activo de la enzima, lo que no afecta la combinación de la enzima y el sustrato. No hay competencia entre el sustrato y el inhibidor. Sin embargo, el complejo inhibidor de sustrato enzimático (ESI) no puede seguir liberando el producto [6].

3) Inhibición anticompetitiva

Dichos inhibidores solo se unen a los productos intermedios (ES) formados por enzimas y sustratos, lo que resulta en la disminución de la cantidad de productos intermedios. De esta forma, se reduce la cantidad de productos convertidos a partir de los intermedios y también se reduce la cantidad de enzimas y sustratos disociados de los intermedios.